FAITS MARQUANTS (HIGHLIGHTS)

PHENIX Lancement du laboratoire commun de recherche CARMEN

par Guillaume Mériguet - 22 juillet

Le CNRS, l’ENS de Lyon, IFP Energies nouvelles (IFPEN), Sorbonne Université, l’Université Claude Bernard Lyon 1 et l’Université de Strasbourg mettent en commun leurs compétences et savoir-faire pour créer, pour une durée de cinq ans, un laboratoire commun de recherche (LCR) : CARMEN, CARactérisation des Matériaux pour les Énergies Nouvelles. L’objectif est de renforcer les connaissances sur le transport moléculaire et/ou colloïdal dans des substrats poreux complexes et de développer de nouvelles méthodologies d’analyse fine de ces matériaux poreux afin d’accompagner le développement d’innovations pour la transition énergétique.

CARMEN regroupe trois équipes académiques d’excellence avec celles du centre de Recherche et Innovation IFP Energies nouvelles :

• Centre de résonance magnétique nucléaire à très hauts champs de Lyon (CRMN, CNRS/ENS de Lyon /Université Claude Bernard Lyon 1),
• Institut de physique et chimie des matériaux de Strasbourg (IPCMS, CNRS/Université de Strasbourg)
• laboratoire PHENIX (CNRS/Sorbonne Université).

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L’ITN NANOTRANS est un réseau européen réunissant 8 partenaires académiques et 2 partenaires industriels dans 7 pays européens différents, financé dans le cadre du programme Horizon 2020 innovation program de la commission européenne. Réseau de formation de jeunes scientifiques européens, son objectif scientifique est de comprendre le transport de fluide et de colloïdes à l’échelle nanométrique. Les étudiants impliqués dans ce projet ont crée une vidéo sur le sujet.

Pour rappel, les chercheurs de PHENIX impliqués dans ce projet sont Lisbeth Pérez Ocampo, doctorante embauchée dans le cadre du réseau et encadrée par Marie Jardat et Vincent Dahirel, ainsi que Benjamin Rotenberg, le coordinateur adjoint du réseau.

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CNRS - 80 ans plus tard, la rupture du nylon enfin observée - A. Marcellan

Malgré sa forte présence dans notre quotidien, le nylon n’avait jamais fait l’objet de tests de résistance sur une fibre isolée. Des chercheurs du laboratoire Sciences et ingénierie de la matière molle (SIMM, CNRS/ESPCI Paris/Sorbonne Université) et du Centre des matériaux (CDM, CNRS/Mines ParisTech) ont donc mis au point une méthodologie pour l’étudier, basée sur un microscope électronique à balayage.

Figure : Suivi de la propagation de fissure sous chargement mécanique sur un monofilament de nylon 6,6 (diamètre 200 µm).© Alba Marcellan

Ces travaux, publiés dans la revue Journal of Polymer Science Part B : Polymer Physics, pourront également servir à examiner toutes autres fibres.

Marcellan A., Bunsell A., Piques R. et Laiarinandrasana L.

In Situ tensile tests to analyze the mechanical response, crack initiation, and crack propagation in single polyamide 66 fibers

J. Polym. Sci. Part B: Polym. Phys. - Avril 2019 DOI:10.1002/polb.24823

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Ion-specificity and surface water dynamics in protein solutions

In collaboration with the group of Prof. Vojko Vlachy and Dr Miha Luksic at the University of Ljubljana in Slovenia, PHENIX scientists reveal ion-specific effects in protein solution as seen by NMR relaxation

T. Janc, M. Luksic, V. Vlachy, B. Rigaud, A.-L. Rollet, J.-P. Korb, G. Meriguet and N. Malikova

Abstract Ion-specific effects at the protein surface are investigated here in light of the changes they infer to surface water dynamics, as observed by ¹H NMR relaxation (at 20 MHz). Two well-known proteins, hen egg-white lysozyme (LZM) and bovine serum albumin (BSA), show qualitatively opposite trends in the transverse relaxation rate, R₂(¹H), along a series of different monovalent salt anions in the solution. Presence of salt ions increases R₂(¹H) in the case of lysozyme and diminishes it in the case of BSA. The effect magnifies for larger and more polarizable ions. The same contrasting effect between the two proteins is observed for protein–solvent proton exchange. This hints at subtle effects ion-binding might have on the accessibility of water surface sites on the protein. We suggest that the combination of the density of surface charge residues and surface roughness, at the atomic scale, dictates the response to the presence of salt ions and is proper to each protein. Further, a dramatic increase in R₂(¹H) is found to correlate closely with the formation of protein aggregates. The same ordering of salts in their ability to aggregate lysozyme, as seen previously by cloud point measurements, is reproduced here by R₂(¹H). 1H NMR relaxation data is supplemented by ³⁵Cl and ¹⁴N NMR relaxation for selected salt ions to probe the ion-binding itself.

Ion-specificity and surface water dynamics in protein solutions, Phys. Chem. Chem. Phys. 20 (2018), 30340.

DOI 10.1039/C8CP06061D